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RADAR V1 retained

RADAR

Restriction by an Adenosine Deaminase Acting on RNA. Une ATPase (RdrA) et une désaminase (RdrB) forment des assemblages géants associés à l'édition A→I de l'ARN, conduisant à un arrêt antiviral. Conservation fonctionnelle remarquable avec ADAR1/ADAR2 eucaryotes.

Note · The source descriptive content (description, princeps citation, v1_opportunity) is curated in French and shown here as-is for accuracy. Side-by-side English translation requires sourced re-curation per family — open via PR if you want to contribute.

Origin story

Story of the discovery. Source content in French.

Le système qui édite l'ARN viral plutôt que de le couper

characterized in 2022 · Duncan-Lowey, Whiteley, Kranzusch et al. (Harvard Medical School)

Couper l'ARN viral est devenu un classique des défenses bactériennes (RNase III, CRISPR-Cas13). Mais RADAR fait quelque chose de plus subtil : il édite l'ARN viral, en transformant les adénosines en inosines (qui sont lues comme des guanines). Le résultat ? Le transcrit phagique change de sens, les protéines produites sont mal-pliées ou non-fonctionnelles, le phage avorte sans qu'aucun ADN ait été clivé. Subtil, irréversible, élégant. Et le plus étonnant : c'est exactement la même chimie qu'ADAR1 chez l'humain — sauf qu'ADAR1 fait l'inverse (édite l'ARN endogène pour le cacher du système immunitaire). Même enzyme, deux usages opposés.

Why we care · La piste RADAR → ADAR1 est notre meilleure chance d'attaquer ADAR1 humain de façon sélective. ADAR1 surexprimé permet aux tumeurs et à HIV de cacher leur ARN double-brin du système immunitaire — donc l'inhiber, c'est réveiller la réponse antivirale endogène.

V1 strategy

Therapeutic modality retained

Small molecules host-directed (modulateurs de désaminases)

In silico opportunity at 12 months

Alignement structurel RdrB-ADAR1, prioriser composés modulant l'édition ARN hôte pour exacerber la reconnaissance virale.

Molecular architecture

Sensor domains

Effector domains

Proteins

6 proteins associated. Names and organisms fetched live from UniProt.

Literature

Recent publications (≥2018) mentioning this family. OpenAlex index, CC0 metadata, fetched live by your browser.

Curation

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