Bactaegion ne duplique aucune donnée scientifique. Tout vient de bases publiques.
Le système qui éteint le compteur métabolique de la cellule
ThsA/B coopèrent pour vider la cellule de son NAD+ après détection du phage. TIR domain homologue à SARM1 humain — première cible oncologique testable.
NAD+ est la pile rechargeable de toutes nos cellules — il alimente les réactions d'oxydoréduction qui produisent l'ATP. Le supprimer, c'est éteindre le métabolisme. Thoeris fait exactement ça en cas d'infection phagique. Le senseur ThsB détecte l'infection et produit un second messager (3'-cADPR). L'effecteur ThsA, une NADase, est activée par cADPR et dégrade tout le NAD+ disponible. Mort cellulaire abortive, phage avorté. Le parallèle frappant : c'est exactement le mécanisme que SARM1 humain utilise dans les axones lésés — détection de stress, production de cADPR, dégradation NAD+, mort axonale. Même grammaire, mais à 2 milliards d'années d'évolution d'écart.
Le parallèle Thoeris/SARM1 est notre meilleur point d'entrée pour cibler SARM1 humain dans les neuropathies périphériques (chimio-induites, diabétiques, post-chirurgicales). Les petits inhibiteurs ThsA récents donnent des scaffolds. La cinétique d'inhibition observée chez la bactérie (effet rapide, réversible) est exactement ce qu'on veut chez l'humain en post-lésion aiguë.
En 2026 (Zhang et al., bioRxiv) des chercheurs ont identifié les premiers petits inhibiteurs chimiques de ThsA via screening. La démonstration centrale : il faut maintenir l'immunité Thoeris en permanence — inhiber ThsA brièvement suffit à laisser les phages réapparaître. Et il suffit que 10 % de la population bactérienne soit inhibée pour que la population entière soit lysée. La cooperative immunity est fragile.
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